20种常见氨基酸——精氨酸

互推小编 2023-05-18

中文名：精氨酸

英文名：Arginine

别名：2-氨基-5-胍基戊酸

化学名：2-Amino-5-guanidinopentanoic acid

分子式：C6H14N4O2

CAS号：L:74-79-3 D/L:7200-25-1 D:157-06-2 L-HCl:1119-34-2

分子量：174.20

外观：白色菱形结晶或单斜片状结晶

熔点：260℃（500 °F; 533 K）

沸点：368℃(694 °F; 641 K)

水溶性：148.7 g/L (20℃)

Skeletal formula of L-phenylalanine骨架结构式

ball-and-stick model球棍模型

space-filling model空间结构模型

精氨酸是分子式为(H2N)(HN)CN(H)(CH2)3CH(NH2)CO2H的氨基酸。该分子的特征是附加在标准氨基酸框架上的胍基。在生理pH值下，羧酸被脱质子化(- CO2 -)，氨基和胍基都被质子化，产生阳离子。只有L-精氨酸(符号Arg或R)对映体是天然存在的。精氨酸残基是蛋白质的常见成分。它由密码子CGU、CGC、CGA、CGG、AGA和AGG编码。精氨酸中的胍基是生物合成一氧化氮的前体。

发现历史

1886年，德国化学家恩斯特·舒尔茨(Ernst Schulze)和他的助手恩斯特·斯泰格(Ernst Steiger)首次从黄羽扇豆苗中分离出精氨酸。他从希腊语árgyros (ἄργυρος)中为它命名，意思是“银”，因为硝酸精氨酸晶体呈银白色。1897年，Schulze和Ernst Winterstein(1865-1949)确定了精氨酸的结构。Schulze和Winterstein在1899年用鸟氨酸和氰胺合成了精氨酸，但在1910年Sørensen合成精氨酸之前，对精氨酸的结构仍存在一些疑问。

来源

生产制造

传统上它是通过水解各种廉价的蛋白质来获得，如明胶（gelatin）。商业上它是通过发酵获得的。这样，以葡萄糖为碳源，每升可生产25-35克。

饮食来源

精氨酸被分类为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，这取决于个人的发育阶段和健康状况。早产儿无法在体内合成精氨酸，因此这种氨基酸对他们来说具有重要的营养价值。大多数健康的人不需要补充精氨酸，因为它是所有含蛋白质食物的组成部分，可以在体内由谷氨酰胺通过瓜氨酸合成。对于生理压力下的健康人来说，额外的精氨酸是必要的，例如从烧伤、受伤和败血症(sepsis)中恢复，或者如果精氨酸生物合成的主要部位，小肠和肾脏功能下降。

瓜氨酸citrulline

谷氨酰胺glutamine

精氨酸是鸟类必需的氨基酸，因为它们没有尿素循环。对于一些食肉动物来说，如猫、狗和雪貂，精氨酸是必不可少的，因为在餐后，它们高效的蛋白质分解代谢会产生大量的氨，这些氨需要通过尿素循环进行处理，如果精氨酸不足，就会产生致命的氨中毒。这在现实中不是问题，因为肉类含有足够的精氨酸，可以避免这种情况。

动物来源的精氨酸包括肉类、乳制品和鸡蛋，植物来源的精氨酸包括所有类型的种子，例如谷物、豆类和坚果。

生物合成

精氨酸是由瓜氨酸在尿素循环中通过胞质酶精氨酸琥珀酸合成酶和精氨酸琥珀酸裂解酶的连续作用合成的。这是一个耗费能量的过程，因为每合成一个精氨酸琥珀酸分子，一个三磷酸腺苷(ATP)分子被水解为一磷酸腺苷(AMP)，消耗两个ATP等价物。连接精氨酸、谷氨酰胺和脯氨酸的途径是双向的。因此，这些氨基酸的净使用或生产高度依赖于细胞类型和发育阶段。

精氨酸生物合成路径

在全身的基础上，精氨酸的合成主要通过肠-肾轴发生:小肠上皮细胞产生瓜氨酸，主要来自谷氨酰胺和谷氨酸，通过血流携带到肾近端小管细胞，肾近端小管细胞从循环中提取瓜氨酸并将其转化为精氨酸，再返回到循环中。这意味着小肠或肾功能受损会减少精氨酸合成，增加膳食需求。

在许多其他细胞中，从瓜氨酸合成精氨酸的水平也很低，而在诱导NOS产生增加的情况下，细胞合成精氨酸的能力可以显著增加。这使得瓜氨酸(NOS催化生产一氧化氮的副产物)在被称为瓜氨酸- no或精氨酸-瓜氨酸的途径中被循环到精氨酸。事实证明，在许多细胞类型中，NO合成可以在一定程度上由瓜氨酸支持，而不仅仅是精氨酸。然而，这种循环不是定量的，因为瓜氨酸和硝酸盐、亚硝酸盐(NO分解的稳定最终产物)一起积累在产生NO的细胞中。

功能

精氨酸在细胞分裂、伤口愈合、清除体内氨、免疫功能和激素释放等方面发挥着重要作用。它是合成一氧化氮(NO)的前体，在调节血压中起着重要作用。精氨酸是T细胞在体内发挥作用所必需的，如果消耗殆尽，它会导致T细胞的失调。

蛋白质

精氨酸的侧链是两亲的(amphipathic)，因为在生理pH值下，它含有一个带正电的胍基，在疏水的脂肪烃链的末端具有高度极性。因为球状(globular)蛋白质有疏水的内部和亲水的表面，精氨酸通常存在于蛋白质的外部，在那里亲水的头基可以与极地环境相互作用，例如参与氢键和盐桥。由于这个原因，它经常被发现在两个蛋白质之间的界面。侧链的脂肪族部分有时保留在蛋白质表面以下。

蛋白质中的精氨酸残基可以被PAD酶去亚胺生成瓜氨酸，这一翻译后修饰过程称为瓜氨酸化。这在胎儿发育中很重要，是正常免疫过程的一部分，也是基因表达控制的一部分，但在自身免疫疾病中也很重要。精氨酸的另一种翻译后修饰涉及蛋白质甲基转移酶的甲基化。

前体

精氨酸是NO的直接前体，NO是一种重要的信号分子，可以作为第二信使，也是一种调节血管舒张（vasodilation）的细胞间信使，在免疫系统对感染的反应中也有作用。

精氨酸也是尿素（urea）、鸟氨酸（ornithine）和胍基丁胺（agmatine）的前体;是合成肌氨酸（creatine）所必需的;也可用于合成多胺(主要通过鸟氨酸，少量通过胍基丁胺、瓜氨酸和谷氨酸)。其近亲不对称二甲基精氨酸(ADMA)的存在抑制了一氧化氮反应;因此，ADMA被认为是血管疾病的标志，就像L -精氨酸被认为是内皮健康的标志一样。

尿素（urea）

鸟氨酸（ornithine）

胍基丁胺（agmatine）

肌氨酸（creatine）

医学研究

激素

静脉注射精氨酸用于生长激素刺激试验，因为它能刺激生长激素的分泌。一项临床试验综述得出结论，口服精氨酸增加生长激素，但减少生长激素分泌，而生长激素分泌通常与锻炼有关。然而，最近的一项试验报告称，尽管口服精氨酸增加了L-精氨酸的血浆水平，但并不会导致生长激素的增加。

单纯疱疹病毒(唇疱疹)

1964年对人类细胞中单纯疱疹病毒氨基酸需求的研究表明"…缺乏精氨酸或组氨酸，可能还存在赖氨酸，将显著干扰病毒合成”，但结论是“对这些观察结果都没有现成的解释”。

进一步的医学证据表明，“吸收更多的精氨酸可能会破坏人体精氨酸和另一种叫做赖氨酸的氨基酸之间的平衡，从而间接导致唇疱疹。”

进一步的综述得出结论，“赖氨酸对唇疱疹的疗效可能更多地在于预防而不是治疗”，而且“使用赖氨酸来减少疾病爆发的严重程度或持续时间”的说法不被支持，需要进一步的研究。2017年的一项研究得出结论:“临床医生可以考虑建议患者，在理论上补充赖氨酸可以预防单纯疱疹疮，但研究证据不足以支持这一点。有心血管或胆囊疾病的患者应该谨慎，并被警告理论上的风险。”

高血压

一项荟萃分析显示，L-精氨酸可降低血压，收缩压为5.4 mmHg，舒张压为2.7 mmHg。补充L-精氨酸可降低妊娠高血压妇女的舒张压和延长妊娠期，包括作为先兆子痫的一部分的高血压妇女。它没有降低收缩压或改善婴儿出生时的体重。

精神分裂症

液相色谱和液相色谱/质谱分析都发现，患有精神分裂症的死者脑组织显示精氨酸代谢改变。试验还证实精神分裂症患者γ-氨基丁酸(GABA)水平显著降低，但胍丁胺浓度和谷氨酸/GABA比增加。回归分析显示精氨酸酶活性与发病年龄呈正相关，L-鸟氨酸水平与病程呈正相关。聚类分析显示，L-精氨酸及其主要代谢产物L-瓜氨酸、L-鸟氨酸和胍丁胺形成明显的基团，在精神分裂症组发生改变。尽管如此，人们对精神分裂症的生物学基础仍然知之甚少，许多因素，如多巴胺功能亢进、谷氨酸功能减退、GABA能缺陷、胆碱能系统功能障碍、应激脆弱性和神经发育中断，都与该疾病的病因和/或病理生理学有关。